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3种与阿尔茨海默病有关激酶亮相

  三个阿尔茨海默病相关激酶的出现

  有助于新药治疗疾病的发展
科技日报\\ 2010年1月22日星期五
华盛顿美国遗传学研究所翻译(TGen)是一个科学小组,发现三种激发tau蛋白功能障碍的酶(将磷酸基团从高能供体分子转移到特定目标分子的酶)是三种激酶,可以阻断大脑的连接细胞,痴呆相关的记忆丧失问题,研究人员认为这一发现有助于开发治疗阿尔茨海默病的新药。在最近出版的“BMC基因组学”杂志上发表的相关论文。 Tau蛋白是在神经元细胞之间微管连接形成中起重要作用的蛋白质。微管充当神经细胞的“骨架”,支持突触连接,允许神经细胞像计算机电路一样相互沟通。如果陶蛋白功能障碍,会导致神经细胞不能再相互联系,从而严重影响人的认知能力,即思维和推理能力。 TGen神经退行性团队助理研究员Travis Dunkley博士写道,正常情况下,激酶通过加入磷酸来调节tao蛋白,这就叫做tao蛋白的磷酸化过程,允许微管在结合之后,绑定神经细胞相互结合,从而促进人类记忆的形成和维持。然而,有时tao蛋白被过度磷酸化,并且微管桥接并被破坏,导致神经原纤维缠结(neurofibrillary tangles)。神经原纤维缠结是阿尔茨海默氏病的典型病理特征之一,该研究小组利用一种名为siRNA的分子工具对所有已知的和理论上推断的人类细胞中的572种激酶进行了复杂的检测,最终导致了26种磷酸化的tau蛋白相关的激酶,以及其中的三种激酶,EIF2AK2,DYRK1A和AKAP13,导致tao蛋白的超磷酸化,从而使微管永久分离。 ,说明了tao蛋白与神经细胞的“骨架”结合在一起,当磷酸分子结合到tao蛋白上时,“骨架”崩溃,神经细胞开始退出突触分支并死亡,导致记忆丧失和思考能力,通过siRNA,研究人员可以确定哪个是触发tao蛋白磷酸化的蛋白质。三种激酶现在或可能成为蛋白质抑制药物的靶标。如果我们能开发一种安全,耐受性好的药物来治疗神经原纤维缠结,那么它将为治疗阿尔茨海默氏病带来希望,接下来的任务是寻找和鉴定这三种激酶无效的成分。
 

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